В составе ныне живущих на Земле
организмов содержится около тысячи миллиардов тонн
белков. Отличаясь неисчерпаемым
разнообразием структуры, которая в то же время строго
специфична для каждого из них, белки создают
вместе с нуклеиновыми кислотами
материальную основу для существования всего
богатства организмов окружающего нас мира.
Белкам свойственна способность к
внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так
динамична структура и изменчива форма
белковых молекул. Белки вступают во
взаимодействие с самыми различными веществами.
Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми
кислотами, полисахаридами (см. Углеводы) и
липидами, они образуют рибосомы,
митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматиче-
ской сети и другие субклеточные структуры,
в которых благодаря пространственной
организации белков и свойственной ряду из них
ферментативной активности осуществляются
многообразные процессы обмена веществ.
Поэтому именно белки играют выдающуюся
роль в явлениях жизни.
По своей химической природе белки
являются гетерополимерами (от греческого слова
heteros — другой, разный) протеиногенных
аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных
цепей, которые состоят из аминокислот,
соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см
Пептиды):
В самых маленьких полипептидных цепях
белков около 50 аминокислотных остатков,
в самых больших — около 1500. А ведь часто
белковые молекулы состоят не из одной, а из
нескольких полипептидных цепей. Поэтому
молекулярные массы белков огромны. Они
колеблются от 5 тыс. до нескольких миллионов
дальтон. Однако молекулярные массы отдельных
полипептидных цепей редко превышают 150
тыс. дальтон.
Одной из трудных задач химии белков была
расшифровка последовательности
аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е.
первичной структуры белковой молекулы. Впер-
вые она была решена английским ученым
Ф. Сангером и его сотрудниками в 1945—
1956 гг. Они установили первичную структуру
гормона инсулина — белка,
вырабатываемого поджелудочной железой (рис. 1). За это
Ф. Сангеру в 1958 г. была присуждена
Нобелевская премия.
Рис. 1. Первичная структура
белка инсулина. Оранжевым
цветом показано положение
дисульфидных мостиков
(расшифровку трехбуквенных
условных обозначений
аминокислотных остатков см. в ст.
«Аминокислоты»). На рисунке
приведена первичная
структура субъединицы молекулы
инсулина с молекулярной
массой 6000 дальтон. Шесть таких
субъединиц, соединенных по-
парно, составляют полную
молекулу инсулина (М = 36000
дальтон). И субъединицы,
и полная молекула
обладают биологической, т. е.
гормональной, активностью.
В настоящее время первичная структура
выявлена примерно у 2 тыс. белков. У инсулина,
рибонуклеазы (фермента, ускоряющего
гидролиз рибонуклеиновых кислот), лизоцима
(фермента, ускоряющего лизис, т. е. разрушение
клеточной стенки бактерий) и гормона роста
она подтверждена путем химического синтеза.
В СССР под руководством академика Ю. А.
Овчинникова изучено чередование 1407
аминокислотных остатков в одной из самых длинных
природных полипептидных цепей — 6-субъеди-
нице ДНК-зависимой РНК-полимеразы (об
РНК-полимеразе см. Транскрипция).
Отдельные фрагменты полипептидной цепи
в белковой молекуле либо существуют в виде
с*, -спиралей, либо, располагаясь бок о бок и
сочетаясь водородными связями, они образуют
слои, называемые В-структурой, либо остаются
в линейном состоянии. Перечисленные
конфигурации полипептидной цепи составляют эле-
менты вторичной структуры белковой
молекулы (рис. 2), а их компоновка в пространстве —
ее третичную структуру (рис. 4). Когда
несколько полипептидных цепей, имеющих
определенную третичную структуру,
объединяются в единую белковую молекулу, которая
приобретает при этом биологическую
активность, она характеризуется как четвертичная
структура (рис. 5).
Рис. 2. Вторичная структура
белков: а —модель и схема
(справа) α-спирали; на
модели пунктиром обозначены
водородные связи между СО-
и NH-группами,
расположенными на Соседних витках
спирали; атомы водорода
показаны в виде желтых шариков.
На схеме а- спирали опущены
все радикалы и показан ход
хребта полипептидной цепи
соответственно таковому в
модели; шаг спирали (расстояние
между витками) равен 0,54 нм,
угол восхождения спирали
составляет 26°, на один виток
спирали приходится 3,6
аминокислотного остатка, каждый
из которых занимает по
высоте 0,15 нм. В природных
белках а-спираль является право-
закрученной, плотно
упакованной, так что все пространство
внутри мыслимого цилиндра,
в котором идет образование
а-спирали, заполнено.
Аминокислотные радикалы (*R)
направлены всегда наружу и
немного отклонены к началу
полипептидной цепи.
б — схема возникновения (5-
структуры; пунктиром
обозначены водородные связи
между СО- и NH-группами
расположенных бок о бок
полипептидных цепей. Водородные
связи удерживают участки полк-
пептидных цепей друг возле
друга, в результате чего
возникают слоистые Р -структуры.
Рис. 3. Примеры белков,
построенных только из α
-спиралей (миогемэритрин),только из
(3-структур (эрабутоксин) и из
а-спиралей и (5-структур
одновременно (флаводоксин).
Миогемэритрин —
железосодержащий белок, связывающий
молекулярный кислород (2 атома
железа показаны кружками,
расположеными между
двойными а -спиралями).
Эрабутоксин — белок, парализующий
нервную систему, выделенный
из яда морской змеи; 3
-структуры в нем показаны стрелками.
Флаводоксин α/β -белок,
выполняющий роль переносчиков
атомов водорода.
Рис. 4. Третичная структура
молекулы миоглобина и рибонуклеазы. а — молекула
миоглобина (белка,
переносящего кислород; М = 17600 дальтон); показан ход хребта
полипептидной цепи вместе с
обрамляющими его радикалами
аминокислот. Красным
цветом показана группа тема,
ответственная за связывание
молекулярного кислорода.
Миоглобин, выделенный из
мышц кашалота, был первым
белком, третичная структура
которого выяснена, б — модель
молекулы рибонуклеазы
(фермента, ускоряющего реакцию
гидролиза рибонуклеиновых
кислот; М = 13600 дальтон);
каждый шарик обозначает
отдельный атом.
Рис. 5. Четвертичная
структура молекулы гемоглобина —
белка, переносящего кислород
с током крови ( М = 68000 даль-
тон), состоящего из 4
субъединиц (молекулярная масса
каждой из субъединиц — 17000
дальтон). Сверху вниз: а —
субъединица типа а , черная
частично сплошная, частично
пунктирная линия показывает
ход хребта Полипептидной
цепи, составленной из 141
аминокислотного остатка; б —
субъединица типа|3, черная
линия показывает ход хребта
полипептидной цепи,
составленной из 146 аминокислотных
остатков; в — полная
молекула гемоглобина, сложенная из
двух субъединиц типа а
(зеленые), из двух субъединиц
типа р (синие), расположенных
по углам почти правильного
тетраэдра; красные диски —
группы гема, ответственные
за связывание молекулярного
кислорода; в полной молекуле
гемоглобина две из них не
видны.
Изучение структур белковой молекулы —
дело тонкое и трудоемкое. Оно осуществляется
методом рентгеноструктурного анализа
белковых кристаллов, специально приготовленных
для этой цели. В настоящее время около 200
белков охарактеризованы по третичной
структуре. Известно также, что несколько сотен
белков обладают четвертичной структурой, но
конкретных данных о пространственной
компоновке полипептидных цепей в их составе
пока еще немного.
Огромный интерес представляет изучение не
только структуры, но и роли белков в
процессах жизнедеятельности. Многие из
них обладают защитными (иммуноглобулины)
и токсическими (яды змей, холерный,
дифтерийный и столбнячный токсины, энтероток-
син В из стафилококка, токсин бутулизма)
свойствами, важными для медицинских целей.
Но главное — белки составляют важнейшую
и незаменимую часть пищи человека. В наше
время 10—15% населения Земли голодают,
а 40% получают неполноценную пищу с
недостаточным содержанием белка. Поэтому
человечество вынуждено индустриальными путями
производить белок — наиболее дефицитный
продукт на Земле. Эту задачу интенсивно
решают тремя способами: производством
кормовых дрожжей, приготовлением на заводах
белково-витаминных концентратов на базе
углеводородов нефти и выделением белков из
непищевого сырья растительного
происхождения. В нашей стране из углеводородного сырья
изготовляют белково-витаминный концентрат.
В качестве заменителя белка перспективно
также промышленное производство
незаменимых аминокислот.
Познание структуры и функций белков
приближает человечество к овладению
сокровенной тайной самого явления жизни.