Информация о первичной структуре любого белка, образующегося в клетке, заключена в последовательности нуклеотидных остатков в информационной рибонуклеиновой кислоте (иРНК). Эта последовательность возникает в результате транскрибирования соответствующего участка ДНК (см. Транскрипция). Перевод этих данных в информацию о последовательности аминокислотных остатков в белке, образующемся при биосинтезе, называется трансляцией (от латинского слова translatio — передача).
При трансляции радио- и телепередач сигналы, идущие от передатчиков в виде волн той или иной частоты, преобразуются в радиоприемнике или телевизоре в звук или изображение на экране, а при биосинтезе белка последовательность нуклеотидных звеньев в и РНК транслируется (переводится на другой «язык», преобразуется) в последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Информационная РНК при этом служит поли-нуклеотидной матрицей, т. е. шаблоном, при посредстве которого формируется полипептид-ная цепь со строго заданным чередованием аминокислот.
Возникающая в процессе биосинтеза белков при помощи матрицы (нуклеиновой кислоты) реплика (белок) имеет совершенно иную химическую природу, чем матрица, поэтому процесс трансляции называют гетерологической репликацией (от греческого слова heteros — другой, разный и латинского слова — repli-catio — повторение). Когда же на матрице образуется соединение того же типа (например, с помощью ДНК при транскрипции создается РНК, но и та и другая, т. е. и матрица и реплика, являются полинуклеотидами) — это гомологическая репликация (греческое слово homos — равный, одинаковый).
В живой природе, следовательно, действует матричный принцип биосинтеза макромолекул. Он полностью отличается от принципа синтеза полимеров в неживой природе, лаборатории или заводской установке, основанного на неупорядоченном, случайном соударении молекул мономеров. Пуриновые и пиримидиновые основания (см. Нуклеиновые кислоты) комплементарны, т. е. химическое строение их молекул взаимно соответствует, что обеспечивает «узнавание» их друг другом и как следствие этого — их взаимодействие. Благодаря этому при транскрипции и трансляции осуществляется упорядоченное, четко запрограммированное взаимодействие мономеров с макромолекулой — матрицей и создание по ее подобию новых полимеров заданной структуры. Именно поэтому матричный принцип биосинтеза расценивается сейчас как неотъемлемое и специфическое свойство жизни.
Схема, объясняющая процесс
трансляции в рибосоме при
биосинтезе белка (по А. С.
Спирину): антикодон аминоацил-тРНК (три белые полоски на
верхнем изгибе фигуры,
условно обозначающей тРНК)
взаимодействует с кодоном
нРНК (т. е. тройкой белых
полосок на стрелке, условно
обозначающей иРНК) в том
месте на субъединице 30S
рибосомы, которое показано
соответствующим знаком. К
соседнему кодону иРНК
присоединена пептидил-тРНК, т. е.
тРНК, несущая пептидную
цепочку, созданную в процессе
трансляции; когда
субчастицы 30S и 50S сомкнутся,
произойдет синтез пептидной
связи и пептид удлинится на один
аминокислотный остаток
(показан одиночным кружком на
аминоацил-тРНК и на аминоацил-тРНК и цепочкой
кружков у пептидил-тРНК).
Вслед за этим субчастицы
30S и 50S снова разойдутся
и займут положение,
указанное на рисунке. Причем
новая пептидил-тРНК
окажется на частице 50S, а на
субчастице 30S освободится
место для присоединения
аминоацил-тРНК, которая
принесет в рибосому
следующую по порядку
аминокислоту в новообразуемой
белковой молекуле. Крайне
существенно, что в момент
расхождения субчастиц иРНК
продергивается на один кодон
(т. е. три белые полоски) в
направлении, указанном
стрелкой. Очередная аминоацил-тРНК «узнает» своим антикодоном этот новый кодон
иРНК. Именно в этот момент
и осуществляется перевод
(трансляция) полинуклеотидного языка на язык белка,
именно здесь аминоацил-тРНК
выполняет свою адаптерную
функцию.
Схема, объясняющая процесс трансляции в рибосоме при биосинтезе белка (по А. С. Спирину): антикодон аминоацил-тРНК (три белые полоски на верхнем изгибе фигуры, условно обозначающей тРНК) взаимодействует с кодоном нРНК (т. е. тройкой белых полосок на стрелке, условно обозначающей иРНК) в том месте на субъединице 30S рибосомы, которое показано соответствующим знаком. К соседнему кодону иРНК присоединена пептидил-тРНК, т. е. тРНК, несущая пептидную цепочку, созданную в процессе трансляции; когда субчастицы 30 S и 50 S сомкнутся, произойдет синтез пептидной связи и пептид удлинится на один аминокислотный остаток (показан одиночным кружком на аминоацил-тРНК и на ами-ноацил-тРНК и цепочкой кружков у пептидил-тРНК). Вслед за этим субчастицы 30S и 50S снова разойдутся и займут положение, указанное на рисунке. Причем новая пептидил-тРНК окажется на частице 50S, а на субчастице 30S освободится место для присоединения аминоацил-тРНК, которая принесет в рибосому следующую по порядку аминокислоту в новообразуемой белковой молекуле. Крайне существенно, что в момент расхождения субчастиц иРНК продергивается на один кодон (т. е. три белые полоски) в направлении, указанном стрелкой. Очередная аминоацнл-тРНК «узнает» своим антикодоном этот новый кодон иРНК. Именно в этот момент и осуществляется перевод (трансляция) полинуклеотид-ного языка на язык белка, именно здесь аминоацил-тРНК выполняет свою адаптерную функцию.
Трансляция информации осуществляется в рибосоме. Здесь действует удивительный молекулярный механизм, позволяющий перевести язык матрицы на язык белка. Его образно назвали адаптерным механизмом, по аналогии с адаптером — несложным устройством, преобразующим механические сигналы на дорожке грампластинки в звуковые. В рибосоме адаптером служит транспортная РНК, несущая аминокислотный остаток (так называемая ами-ноацил-тРНК). Обладая триплетом нуклеотидных остатков (антикодон), кодирующих (шифрующих) определенную протеиногенную аминокислоту, аминоацил-тРНК этим триплетом взаимодействует с комплементарным триплетом оснований (кодон) в информационной (матричной) РНК и безошибочно находит на ней ту позицию, в которую потом встает аминокислота в синтезируемой белковой молекуле. Естественно, что первым в информационной РНК «узнается» тот триплет, который кодирует вступление в полипептидную цепь N-концевой аминокислоты будущей белковой молекулы. Матричная РНК в рибосоме, после того как соответствующая аминокислота попадает в полипептидную цепь белка, продергивается на один триплет, с которым взаимодействует новая аминоацил-тРНК, несущая следующую по порядку в белковой молекуле аминокислоту. Так возникает белок с точно заданной первичной структурой (см. рис.).
Как отмечено выше, каждой аминокислоте в матрице соответствует свой триплет оснований (кодон). А в каждой тРНК, переносящей аминокислоту в рибосому, есть комплементарный ему триплет оснований (антикодон). Таким образом, благодаря кодон-атикодоно-вым взаимодействиям обеспечивается воспроизведение уникальной последовательности аминокислотных остатков в синтезируемом белке, т. е. реализуется триплетный код белкового синтеза, абсолютно одинаковый у всех организмов любого уровня сложности — от бактерий до человека.
