Учебник для ВУЗОВ

БИОХИМИЯ

>>> Перейти на полный размер сайта >>>

       

Г. Супервторичная структура белков

Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой. Однако сравнение конформаций разных по структуре и функциям белков выявило наличие у них похожих сочетаний элементов вторичной структуры. Такой специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков. Супервторичная структура формируется за счёт межрадикальных взаимодействий.

Определённые характерные сочетания а-спиралей и β-структур часто обозначают как «структурные мотивы». Они имеют специфические названия: «α-спираль—поворот—α-спираль», «структура β-бочонка», «лейциновая застёжка-молния», «цинковый палец» и др. Специфическое пространственное расположение а-спиралей и β-струкгур формируется за счёт межрадикальных взаимодействий.

1. Супервторичная структура типа β-бочонка

Такая структура действительно напоминает бочонок, где каждая β-структура (обозначенная на рис. 1-16 стрелкой) расположена внутри и связана с α-спиральным участком полипептидной цепи, находящимся на поверхности молекулы.

Супервторичную структуру в виде β-бочонка имеют некоторые ферменты, например триозофосфатизомераза и один домен пируваткиназы (рис. 1-16).

Рис. 1-16. Супервторичная структура в виде β-бочонка. А - триозофосфатизомераза; Б - домен пируваткиназы

2. Структурный мотив «α-спираль— поворот —α-спираль»

Этот «структурный мотив» обнаружен во многих ДНК-связывающих белках. Двухспиральная структура ДНК имеет две бороздки — большую и малую. Большая бороздка хорошо приспособлена для связывания белков, имеющих небольшие спиральные участки.

В данный структурный мотив входят две α-спирали: одна более короткая, другая более длинная, которые соединены поворотом полипептидной цепи. Более короткая α-спираль располагается поперёк бороздки, а более длинная α-спираль — в большой бороздке, образуя нековалентные специфические связи радикалов аминокислот с нуклеотидами ДНК (рис. 1-17).

Рис. 1-17. Связывание супервторичной структуры «α-спиральповорот-α-спираль» ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК

3. Супервторичная структура в виде «цинкового пальца»

Этот вид супервторичной структуры также часто отмечают в ДНК-связывающих белках. «Цинковый палец» — фрагмент белка, содержащий около 20 аминокислотных остатков, в котором атом цинка связан с радикалами четырёх аминокислот: обычно с двумя остатками цистеина и двумя — гистидина. В некоторых случаях вместо остатков гистидина также находятся остатки цистеина (рис. 1-18).

Рис. 1-18. Фрагмент ДНК-связывающего белка в форме «цинкового пальца»

Два близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков гистидина (или цистеина) аминокислотной последовательностью, состоящей примерно из 12 аминокислотных остатков. Этот участок белка образует а-спираль, которая может специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Специфичность взаимодействия ДНК-связывающего белка с определённой областью ДНК зависит от последовательности аминокислотных остатков, расположенных в области «цинкового пальца».

4. Супервторичная структура в виде «лещиновой застёжки-молнии»

Некоторые ДНК-связывающие белки олиго-мерны, т.е. содержат в своём составе несколько полипептидных цепей. Кроме того, существуют белки, которые функционируют в комплексе с другими белками. Объединение протомеров или отдельных белков в комплексы иногда осуществляется с помощью структурных мотивов, называемых «лейциновая застёжка-молния».

На поверхности каждой из двух взаимодействующих полипептидных цепей или белков имеется α-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 остатка лейцина. Лейциновые остатки располагаются через каждые 6 аминокислот один от другого. Так как каждый виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка.

Лейциновые остатки α-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка с помощью гидрофобных взаимодействий, соединяя их вместе (рис. 1-19).

Рис. 1-19. «Лейциновая застёжка-молния» между α-спиральными участками двух белков

Примером соединения белков с помощью «лейциновой застёжки-молнии» могут служить гистоны. Гистоны — ядерные белки, в состав которых входит большое количество положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина. Молекулы гистонов объединяются в комплексы, состоящие из 8 мономерных белков с помощью «лейциновых застёжек», несмотря на то, что все мономеры имеют сильный положительный заряд.

 

 

Top.Mail.Ru
Top.Mail.Ru