Энциклопедический словарь
юного биолога

Белки

В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около тысячи миллиардов тонн белков. Отличаясь неисчерпаемым разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами материальную основу для существования всего богатства организмов окружающего нас мира.

Белкам свойственна способность к внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так динамична структура и изменчива форма белковых молекул. Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами.

Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами (см. Углеводы) и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматиче- ской сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни.

По своей химической природе белки являются гетерополимерами (от греческого слова heteros — другой, разный) протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см Пептиды):

В самых маленьких полипептидных цепях белков около 50 аминокислотных остатков, в самых больших — около 1500. А ведь часто белковые молекулы состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Поэтому молекулярные массы белков огромны. Они колеблются от 5 тыс. до нескольких миллионов дальтон. Однако молекулярные массы отдельных полипептидных цепей редко превышают 150 тыс. дальтон.

Одной из трудных задач химии белков была расшифровка последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. первичной структуры белковой молекулы. Впер- вые она была решена английским ученым Ф. Сангером и его сотрудниками в 1945— 1956 гг. Они установили первичную структуру гормона инсулина — белка, вырабатываемого поджелудочной железой (рис. 1). За это Ф. Сангеру в 1958 г. была присуждена Нобелевская премия.

Рис. 1. Первичная структура белка инсулина.
Оранжевым цветом показано положение дисульфидных мостиков (расшифровку трехбуквенных условных обозначений аминокислотных остатков см. в ст. «Аминокислоты»). На рисунке приведена первичная структура субъединицы молекулы инсулина с молекулярной массой 6000 дальтон. Шесть таких субъединиц, соединенных по- парно, составляют полную молекулу инсулина (М = 36000 дальтон). И субъединицы, и полная молекула обладают биологической, т. е. гормональной, активностью.

В настоящее время первичная структура выявлена примерно у 2 тыс. белков. У инсулина, рибонуклеазы (фермента, ускоряющего гидролиз рибонуклеиновых кислот), лизоцима (фермента, ускоряющего лизис, т. е. разрушение клеточной стенки бактерий) и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза. В СССР под руководством академика Ю. А. Овчинникова изучено чередование 1407 аминокислотных остатков в одной из самых длинных природных полипептидных цепей — 6-субъеди- нице ДНК-зависимой РНК-полимеразы (об РНК-полимеразе см. Транскрипция).

Отдельные фрагменты полипептидной цепи в белковой молекуле либо существуют в виде с*, -спиралей, либо, располагаясь бок о бок и сочетаясь водородными связями, они образуют слои, называемые В-структурой, либо остаются в линейном состоянии. Перечисленные конфигурации полипептидной цепи составляют эле- менты вторичной структуры белковой молекулы (рис. 2), а их компоновка в пространстве — ее третичную структуру (рис. 4). Когда несколько полипептидных цепей, имеющих определенную третичную структуру, объединяются в единую белковую молекулу, которая приобретает при этом биологическую активность, она характеризуется как четвертичная структура (рис. 5).

Рис. 2. Вторичная структура белков: а —модель и схема (справа) α-спирали; на модели пунктиром обозначены водородные связи между СО- и NH-группами, расположенными на Соседних витках спирали; атомы водорода показаны в виде желтых шариков. На схеме а- спирали опущены все радикалы и показан ход хребта полипептидной цепи соответственно таковому в модели; шаг спирали (расстояние между витками) равен 0,54 нм, угол восхождения спирали составляет 26°, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка, каждый из которых занимает по высоте 0,15 нм. В природных белках а-спираль является право- закрученной, плотно упакованной, так что все пространство внутри мыслимого цилиндра, в котором идет образование а-спирали, заполнено. Аминокислотные радикалы (*R) направлены всегда наружу и немного отклонены к началу полипептидной цепи. б — схема возникновения (5- структуры; пунктиром обозначены водородные связи между СО- и NH-группами расположенных бок о бок полипептидных цепей. Водородные связи удерживают участки полк- пептидных цепей друг возле друга, в результате чего возникают слоистые Р -структуры.

Рис. 3. Примеры белков, построенных только из α -спиралей (миогемэритрин),только из (3-структур (эрабутоксин) и из а-спиралей и (5-структур одновременно (флаводоксин). Миогемэритрин — железосодержащий белок, связывающий молекулярный кислород (2 атома железа показаны кружками, расположеными между двойными а -спиралями). Эрабутоксин — белок, парализующий нервную систему, выделенный из яда морской змеи; 3 -структуры в нем показаны стрелками. Флаводоксин α/β -белок, выполняющий роль переносчиков атомов водорода.

Рис. 4. Третичная структура молекулы миоглобина и рибонуклеазы.
а — молекула миоглобина (белка, переносящего кислород; М = 17600 дальтон); показан ход хребта полипептидной цепи вместе с обрамляющими его радикалами аминокислот. Красным цветом показана группа тема, ответственная за связывание молекулярного кислорода. Миоглобин, выделенный из мышц кашалота, был первым белком, третичная структура которого выяснена, б — модель молекулы рибонуклеазы (фермента, ускоряющего реакцию гидролиза рибонуклеиновых кислот; М = 13600 дальтон); каждый шарик обозначает отдельный атом.

Рис. 5. Четвертичная структура молекулы гемоглобина — белка, переносящего кислород с током крови ( М = 68000 даль- тон), состоящего из 4 субъединиц (молекулярная масса каждой из субъединиц — 17000 дальтон). Сверху вниз: а — субъединица типа а , черная частично сплошная, частично пунктирная линия показывает ход хребта Полипептидной цепи, составленной из 141 аминокислотного остатка; б — субъединица типа|3, черная линия показывает ход хребта полипептидной цепи, составленной из 146 аминокислотных остатков; в — полная молекула гемоглобина, сложенная из двух субъединиц типа а (зеленые), из двух субъединиц типа р (синие), расположенных по углам почти правильного тетраэдра; красные диски — группы гема, ответственные за связывание молекулярного кислорода; в полной молекуле гемоглобина две из них не видны.

Изучение структур белковой молекулы — дело тонкое и трудоемкое. Оно осуществляется методом рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов, специально приготовленных для этой цели. В настоящее время около 200 белков охарактеризованы по третичной структуре. Известно также, что несколько сотен белков обладают четвертичной структурой, но конкретных данных о пространственной компоновке полипептидных цепей в их составе пока еще немного.

Огромный интерес представляет изучение не только структуры, но и роли белков в процессах жизнедеятельности. Многие из них обладают защитными (иммуноглобулины) и токсическими (яды змей, холерный, дифтерийный и столбнячный токсины, энтероток- син В из стафилококка, токсин бутулизма) свойствами, важными для медицинских целей.

Но главное — белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека. В наше время 10—15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено индустриальными путями производить белок — наиболее дефицитный продукт на Земле. Эту задачу интенсивно решают тремя способами: производством кормовых дрожжей, приготовлением на заводах белково-витаминных концентратов на базе углеводородов нефти и выделением белков из непищевого сырья растительного происхождения. В нашей стране из углеводородного сырья изготовляют белково-витаминный концентрат.

В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот. Познание структуры и функций белков приближает человечество к овладению сокровенной тайной самого явления жизни.

Рейтинг@Mail.ru